Diversité des toxines d’origine animale et stratégies d’ingénierie des peptides et de protéines. Conférence scientifique de Frédéric DUCANCEL, Service d’immunovirologie iMETI/DSV/CEA Fontenay aux roses

, par Géraldine Carayol

Parmi les plus de 300 molécules constitutives d’un venin, certaines sont des toxines peptidiques, très étudiées car elles présentent des caractéristiques intéressantes pour des molécules candidates de médicaments : grande stabilité, faible immunogénicité, et molécules bio-optimisées au cours de l’évolution pour cibler de façon efficace une cible physiologique.
Les venins représentent donc une source très riche de molécules thérapeutiques, dont l’étude est devenue efficace grâce à l’évolution des techniques d’ingénierie protéique. Après des études menées sur une protéine donnée dans les années 1960 à 2000, l’ère de la biologie moléculaire (années 2000) a permis de repérer des protéines faiblement représentées, et de produire des recombinants. Depuis les années 2000 les stratégies "omiques" voient le jour et se focalisent sur les processus dynamiques (interactions entre molécules ou intramoléculaires). La spectrométrie de masse permet d’obtenir désormais d’un spectre pour chaque venin, signature moléculaire de sa composition. Tout récemment, les analyses des venins se font en global : on étudie l’ensemble de sa composition et non un peptide en particulier. Ce type d’analyse génère des résultats qui exigent des traitements informatiques très spécialisés.

Sabine Orsoni

Cliquer sur l’image ci dessous pour télécharger le diaporama

Diaporama de la présentation

Partager

Imprimer cette page (impression du contenu de la page)